Calcul masse moléculaire protéine en ligne

Calculez rapidement la masse moléculaire théorique d’une protéine à partir de sa séquence en acides aminés. Cet outil estime la masse en daltons, kilodaltons, le nombre de résidus, la composition et la concentration molaire selon le mode de calcul choisi.

Séquence FASTA acceptée Masse moyenne ou monoisotopique Graphique de composition

Unités Da, kDa, µM

Entrée Séquence 1 lettre

Usage Biochimie et protéomique

Séquence protéique

<label class="wpc-label" for="wpc-mass-type">Type de masse</label>
          <select class="wpc-select" id="wpc-mass-type">
            <option value="average">Masse moyenne</option>
            <option value="mono">Masse monoisotopique</option>
          </select>
        </div>

<div class="wpc-field">
          <label class="wpc-label" for="wpc-amount-mg">Quantité d’échantillon (mg)</label>
          <input class="wpc-input" id="wpc-amount-mg" type="number" min="0" step="0.001" value="1">
        </div>

<div class="wpc-field">
          <label class="wpc-label" for="wpc-volume-ml">Volume final (mL)</label>
          <input class="wpc-input" id="wpc-volume-ml" type="number" min="0" step="0.001" value="1">
        </div>

<div class="wpc-field">
          <label class="wpc-label" for="wpc-copy-number">Nombre de copies de la chaîne</label>
          <input class="wpc-input" id="wpc-copy-number" type="number" min="1" step="1" value="1">
        </div>

<div class="wpc-field wpc-field-full">
          <span class="wpc-label">Options</span>
          <div class="wpc-checkbox-row">
            <label class="wpc-check" for="wpc-remove-invalid">
              <input id="wpc-remove-invalid" type="checkbox" checked>
              Retirer automatiquement les caractères non valides
            </label>
            <label class="wpc-check" for="wpc-include-water">
              <input id="wpc-include-water" type="checkbox" checked>
              Inclure H2O terminale
            </label>
          </div>
        </div>

<div class="wpc-field wpc-field-full">
          <div class="wpc-button-row">
            <button class="wpc-button wpc-button-primary" id="wpc-calculate-btn" type="button">Calculer la masse moléculaire</button>
            <button class="wpc-button wpc-button-secondary" id="wpc-reset-btn" type="button">Réinitialiser</button>
          </div>
        </div>
      </div>

<div id="wpc-results" aria-live="polite">
        Entrez une séquence protéique puis cliquez sur le bouton de calcul pour afficher la masse moléculaire, la taille de la chaîne et la composition en acides aminés.
      </div>

<section class="wpc-content">
    <article class="wpc-content-card">
      <h2>Guide expert du calcul de masse moléculaire protéique en ligne</h2>
      <p>Le <strong>calcul de masse moléculaire protéine en ligne</strong> est une étape fondamentale en biochimie, biologie structurale, protéomique et développement biopharmaceutique. Lorsqu’un chercheur dispose d’une séquence en acides aminés, il peut estimer la masse théorique de la protéine avant purification, digestion enzymatique, analyse SDS-PAGE, chromatographie d’exclusion ou spectrométrie de masse. Cette estimation sert de point de repère pour vérifier l’identité d’un produit recombinant, planifier une préparation, convertir une masse en quantité molaire et détecter de possibles écarts liés à des modifications post-traductionnelles ou à des erreurs de séquence.</p>

<p>Dans sa forme la plus simple, la masse moléculaire d’une protéine correspond à la somme des masses de chacun des résidus d’acides aminés, à laquelle on ajoute souvent la masse d’une molécule d’eau terminale. En pratique, il faut toutefois distinguer plusieurs notions: la <strong>masse moyenne</strong>, utilisée dans de nombreux contextes analytiques courants, et la <strong>masse monoisotopique</strong>, particulièrement utile en spectrométrie de masse haute résolution. Un bon calculateur en ligne doit donc non seulement accepter une séquence propre ou au format FASTA, mais aussi préciser l’hypothèse retenue et permettre un traitement transparent des caractères non standards.</p>

<h3>Pourquoi calculer la masse d’une protéine avant une expérience</h3>
      <p>La valeur théorique d’une masse protéique a des usages très concrets au laboratoire. D’abord, elle aide à relier des unités massiques et molaires. Par exemple, si vous avez 1 mg d’une protéine de 50 kDa dans 1 mL, votre concentration est proche de 20 µM. Cette conversion est essentielle pour préparer des mélanges stoechiométriques, optimiser des réactions enzyme-substrat ou dimensionner une expérience de liaison. Ensuite, la masse attendue sert de contrôle de cohérence. Si une protéine migrante apparaît très au-dessus de la valeur calculée sur gel, cela peut évoquer une glycosylation, une oligomérisation, une fusion d’étiquette, une agrégation ou un repliement anormal.</p>

<p>Le calcul est également utile en production de protéines recombinantes. Lorsqu’un gène est cloné avec une étiquette His, GST, MBP ou FLAG, la masse finale du produit dépend de la séquence complète exprimée, y compris les éventuels linkers et sites de clivage. En amont de l’expression, un calcul rapide permet de prévoir la taille théorique du produit. En aval, il aide à interpréter les résultats de purification et d’identification. En protéomique, la masse théorique des peptides et protéines est enfin au coeur des algorithmes de correspondance entre signaux expérimentaux et bases de données.</p>

<h3>Comment se fait le calcul de masse moléculaire d’une protéine</h3>
      <p>Le principe repose sur la composition élémentaire implicite de chaque résidu d’acide aminé dans une chaîne peptidique. Au cours de la formation de la liaison peptidique, une molécule d’eau est éliminée entre deux acides aminés. C’est pourquoi les calculs professionnels utilisent généralement la masse des <strong>résidus</strong> et ajoutent à la fin une seule molécule d’eau pour représenter les extrémités N-terminale et C-terminale d’une chaîne linéaire. Si la protéine contient <em>n</em> résidus, la masse est donc la somme des masses résiduelles plus 18,015 Da environ pour la masse moyenne de H2O, ou 18,01056 Da pour la masse monoisotopique.</p>

<p>L’outil ci-dessus prend en charge les 20 acides aminés standards codés en alphabet une lettre. Les lettres ambiguës ou non standards, comme B, Z, J, X, U ou O, ne sont pas intégrées dans le calcul direct, sauf nettoyage manuel de la séquence. Si l’option de suppression automatique est activée, ces caractères sont retirés afin d’éviter un résultat erroné. Cette approche est pertinente pour des calculs rapides, mais il faut rester prudent si la séquence contient réellement des résidus rares ou des informations biologiquement importantes.</p>

<h3>Masse moyenne ou masse monoisotopique: quelle différence</h3>
      <p>La <strong>masse moyenne</strong> correspond à une moyenne pondérée des isotopes naturels des éléments qui composent la protéine. C’est souvent la valeur la plus intuitive lorsqu’on parle de masse moléculaire au sens général. La <strong>masse monoisotopique</strong>, quant à elle, utilise l’isotope le plus abondant de chaque élément, par exemple carbone-12, hydrogène-1, azote-14, oxygène-16 et soufre-32. Cette définition est indispensable dans les approches de spectrométrie de masse de haute précision, car les pics mesurés correspondent à des distributions isotopiques résolues.</p>

<p>Pour des protéines de grande taille, l’écart entre masse moyenne et masse monoisotopique peut devenir non négligeable si l’on cherche une correspondance très fine avec des données instrumentales. En revanche, pour un usage pédagogique, de formulation ou de conversion masse-vers-moles, la masse moyenne est souvent suffisante. L’important est d’être cohérent avec la méthode analytique que vous utilisez ensuite.</p>

<div class="wpc-table-wrap">
        <table class="wpc-table">
          <thead>
            <tr>
              <th>Contexte</th>
              <th>Type de masse recommandé</th>
              <th>Pourquoi</th>
              <th>Niveau de précision attendu</th>
            </tr>
          </thead>
          <tbody>
            <tr>
              <td>Préparation de solutions en laboratoire</td>
              <td>Masse moyenne</td>
              <td>Conversion pratique mg, mg/mL et µM</td>
              <td>Bonne précision pour l’usage courant</td>
            </tr>
            <tr>
              <td>SDS-PAGE ou contrôle de taille</td>
              <td>Masse moyenne</td>
              <td>Référence théorique simple à comparer à la migration apparente</td>
              <td>Indicatif, car la migration dépend aussi de la conformation</td>
            </tr>
            <tr>
              <td>LC-MS haute résolution</td>
              <td>Masse monoisotopique</td>
              <td>Compatible avec l’interprétation isotopique des spectres</td>
              <td>Très élevée sur peptides et petites protéines</td>
            </tr>
            <tr>
              <td>Conception de standards peptidiques</td>
              <td>Masse monoisotopique</td>
              <td>Correspondance instrumentale plus fine</td>
              <td>Très élevée</td>
            </tr>
          </tbody>
        </table>
      </div>

<h3>Statistiques réelles utiles pour interpréter un calcul</h3>
      <p>Un piège classique consiste à confondre masse théorique issue de la séquence et masse apparente observée dans une méthode expérimentale. La masse calculée est une valeur <strong>idéale</strong> pour une chaîne polypeptidique donnée. En réalité, les protéines biologiques peuvent être phosphorylées, glycosylées, acétylées, clivées ou pontées par disulfures. Ces transformations modifient la masse effective. Il est donc utile de comparer quelques ordres de grandeur courants.</p>

<div class="wpc-table-wrap">
        <table class="wpc-table">
          <thead>
            <tr>
              <th>Paramètre ou modification</th>
              <th>Valeur typique</th>
              <th>Impact sur la masse</th>
              <th>Commentaire pratique</th>
            </tr>
          </thead>
          <tbody>
            <tr>
              <td>Masse moyenne d’un résidu d’acide aminé dans une protéine</td>
              <td>Environ 110 Da</td>
              <td>Approximation rapide de la taille</td>
              <td>Une protéine de 300 aa pèse souvent autour de 33 kDa</td>
            </tr>
            <tr>
              <td>Ajout d’un groupement phosphate</td>
              <td>Environ +79,97 Da</td>
              <td>Augmentation mesurable en MS</td>
              <td>Peut expliquer un léger écart par rapport à la masse théorique</td>
            </tr>
            <tr>
              <td>Oxydation d’une méthionine</td>
              <td>Environ +15,99 Da</td>
              <td>Variation faible mais fréquente</td>
              <td>Souvent observée après manipulation ou stockage</td>
            </tr>
            <tr>
              <td>Formation d’un pont disulfure interne</td>
              <td>Environ -2,02 Da</td>
              <td>Perte de 2 hydrogènes</td>
              <td>Important pour la masse exacte selon l’état redox</td>
            </tr>
            <tr>
              <td>Étiquette polyhistidine 6xHis</td>
              <td>Environ 0,84 kDa supplémentaires</td>
              <td>Augmentation visible</td>
              <td>À inclure si l’étiquette n’est pas clivée</td>
            </tr>
          </tbody>
        </table>
      </div>

<h3>Exemple concret de conversion en concentration molaire</h3>
      <p>Supposons une protéine recombinante de 42 500 Da. Si vous disposez de 2 mg dissous dans 0,5 mL, la concentration massique est de 4 mg/mL. Pour convertir en molarité, on divise la masse par la masse molaire. Ici, 2 mg correspondent à 0,002 g. Le nombre de moles vaut 0,002 / 42500, soit environ 4,71 × 10<sup>-8</sup> moles. Dans 0,0005 L, cela donne approximativement 9,41 × 10<sup>-5</sup> mol/L, soit 94,1 µM. Ce type de calcul est réalisé automatiquement par notre outil lorsque vous renseignez la masse d’échantillon et le volume final.</p>

<p>Cette conversion est particulièrement précieuse pour les tests d’interaction protéine-ligand, les assemblages multiprotéiques, les essais enzymatiques et la cryo-EM. Dans tous ces cas, la concentration en mol/L est souvent plus informative que la concentration en mg/mL, car elle décrit le nombre réel de molécules présentes dans le volume.</p>

<h3>Ce que le calculateur en ligne prend en compte, et ce qu’il ne prend pas en compte</h3>
      <p>Un calculateur standard basé sur la séquence prend en compte:</p>
      <ul>
        <li>la composition en acides aminés standards;</li>
        <li>la longueur totale de la chaîne en résidus;</li>
        <li>le choix entre masse moyenne et masse monoisotopique;</li>
        <li>l’ajout éventuel de l’eau terminale;</li>
        <li>la multiplication par le nombre de copies de chaîne, utile pour une oligomérisation théorique simple.</li>
      </ul>

<p>En revanche, il ne prend pas automatiquement en compte:</p>
      <ul>
        <li>les modifications post-traductionnelles non spécifiées;</li>
        <li>les glycosylations complexes et hétérogènes;</li>
        <li>les clivages protéolytiques biologiques non représentés dans la séquence fournie;</li>
        <li>les ponts disulfure, sauf ajustement manuel dans un calcul de masse exacte;</li>
        <li>les interactions non covalentes qui modifient la masse apparente de complexes analysés dans certaines conditions.</li>
      </ul>

<h3>Bonnes pratiques pour obtenir un résultat fiable</h3>
      <ol>
        <li>Vérifiez que la séquence saisie correspond bien à la forme exprimée ou purifiée.</li>
        <li>Incluez les tags, peptides signal, linkers ou sites de clivage s’ils sont présents dans l’échantillon final.</li>
        <li>Retirez les espaces, numéros de ligne et caractères non standards, ou utilisez l’option de nettoyage automatique.</li>
        <li>Choisissez la masse monoisotopique si vous comparez votre résultat à des données de spectrométrie de masse haute résolution.</li>
        <li>Restez attentif aux PTM potentielles si l’écart entre théorie et expérience est supérieur à ce qu’explique l’incertitude analytique.</li>
      </ol>

<h3>Comment interpréter les écarts entre masse calculée et masse expérimentale</h3>
      <p>Si la masse observée est plus élevée que la masse théorique, plusieurs scénarios sont possibles: présence d’une fusion protéique non retirée, glycosylation, liaison à un cofacteur, rétention d’un peptide signal, ou agrégation. Si elle est plus faible, pensez à un clivage protéolytique, à une dégradation partielle, à une perte d’un tag ou à une séquence incomplète. Sur SDS-PAGE, rappelez-vous que la mobilité dépend aussi du rapport charge/masse, de la structure locale et du degré de dénaturation. Une protéine membrane, très acide, très basique ou riche en proline peut migrer de façon atypique.</p>

<p>En spectrométrie de masse, un écart de quelques dizaines de daltons peut suffire à évoquer une modification chimique bien définie. À l’inverse, un écart de plusieurs kilodaltons suggère plus volontiers une hétérogénéité importante, une glycosylation étendue, une oligomérisation ou une erreur de construction. Plus votre objectif analytique est précis, plus il est essentiel de connaître la définition exacte de la masse utilisée.</p>

<h3>Sources académiques et institutionnelles à consulter</h3>
      <p>Pour approfondir le sujet, consultez des ressources institutionnelles et universitaires de référence. Vous pouvez notamment explorer les informations de la <a class="wpc-link" href="https://www.genome.gov/genetics-glossary/Amino-Acid" target="_blank" rel="noopener noreferrer">National Human Genome Research Institute</a>, les bases de biochimie de l’<a class="wpc-link" href="https://chem.libretexts.org/" target="_blank" rel="noopener noreferrer">LibreTexts Chemistry Library</a>, ainsi que les ressources pédagogiques de l’<a class="wpc-link" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/" target="_blank" rel="noopener noreferrer">NCBI</a>. Ces plateformes détaillent la structure des acides aminés, la relation séquence-fonction et les principes de l’analyse des biomolécules.</p>

<h3>Questions fréquentes sur le calcul masse moléculaire protéine en ligne</h3>
      <p><strong>Une protéine de 100 acides aminés pèse-t-elle toujours 11 kDa ?</strong> Non. La règle de 110 Da par résidu est une moyenne pratique. La masse réelle dépend de la composition exacte en résidus. Deux protéines de même longueur peuvent différer de plusieurs centaines de daltons.</p>

<p><strong>Pourquoi ajouter l’eau terminale ?</strong> Parce qu’une chaîne polypeptidique libre possède une extrémité N-terminale et une extrémité C-terminale, ce qui correspond globalement à une molécule d’eau ajoutée à la somme des masses résiduelles.</p>

<p><strong>Le calcul en ligne remplace-t-il une mesure expérimentale ?</strong> Non. Il fournit une masse théorique très utile, mais une mesure réelle reste indispensable si vous devez confirmer l’identité exacte, détecter des PTM ou caractériser des isoformes.</p>

<p><strong>Puis-je calculer la masse d’un oligomère ?</strong> Oui, de manière théorique, en multipliant la masse de la chaîne par le nombre de copies. Cependant, cela ne reflète pas nécessairement l’état réel observé dans toutes les techniques analytiques.</p>

<h3>Conclusion</h3>
      <p>Le <strong>calcul de masse moléculaire protéine en ligne</strong> est un outil simple en apparence, mais extrêmement puissant pour la planification expérimentale et l’interprétation des résultats. Bien utilisé, il permet de convertir une séquence en information quantitative exploitable: masse en daltons, taille en kilodaltons, nombre de résidus, composition et concentration molaire. Pour obtenir une estimation fiable, il faut partir d’une séquence propre, choisir le type de masse adapté à l’usage analytique et garder en tête que toute protéine réelle peut s’écarter de la théorie sous l’effet de modifications biologiques ou chimiques. Employé avec ces précautions, ce calcul constitue une base robuste pour les travaux de biochimie moderne, de biologie moléculaire et de protéomique appliquée.</p>

<div class="wpc-footer-note">
        Conseil de laboratoire: si votre masse expérimentale ne correspond pas à la valeur théorique, vérifiez en priorité la séquence exacte exprimée, la présence d’un tag, l’état d’oxydation, les clivages potentiels et les modifications post-traductionnelles attendues.
      </div>
    </article>
  </section>
</section>

var wpcAverageResidueMass = {
    A: 71.0788, R: 156.1875, N: 114.1038, D: 115.0886, C: 103.1388,
    E: 129.1155, Q: 128.1307, G: 57.0519, H: 137.1411, I: 113.1594,
    L: 113.1594, K: 128.1741, M: 131.1926, F: 147.1766, P: 97.1167,
    S: 87.0782, T: 101.1051, W: 186.2132, Y: 163.1760, V: 99.1326
  };

var wpcMonoResidueMass = {
    A: 71.03711, R: 156.10111, N: 114.04293, D: 115.02694, C: 103.00919,
    E: 129.04259, Q: 128.05858, G: 57.02146, H: 137.05891, I: 113.08406,
    L: 113.08406, K: 128.09496, M: 131.04049, F: 147.06841, P: 97.05276,
    S: 87.03203, T: 101.04768, W: 186.07931, Y: 163.06333, V: 99.06841
  };

var wpcAminoOrder = ["A","R","N","D","C","E","Q","G","H","I","L","K","M","F","P","S","T","W","Y","V"];
  var wpcAminoNames = {
    A: "Ala", R: "Arg", N: "Asn", D: "Asp", C: "Cys", E: "Glu", Q: "Gln", G: "Gly", H: "His", I: "Ile",
    L: "Leu", K: "Lys", M: "Met", F: "Phe", P: "Pro", S: "Ser", T: "Thr", W: "Trp", Y: "Tyr", V: "Val"
  };

function wpcSanitizeSequence(wpcRaw, wpcRemoveInvalid) {
    var wpcLines = wpcRaw.split(/\r?\n/);
    var wpcJoined = [];

for (var i = 0; i < wpcLines.length; i++) {
      if (wpcLines[i].trim().charAt(0) === ">") {
        continue;
      }
      wpcJoined.push(wpcLines[i]);
    }

var wpcSeq = wpcJoined.join("").toUpperCase().replace(/\s+/g, "");
    if (wpcRemoveInvalid) {
      wpcSeq = wpcSeq.replace(/[^ARNDCEQGHILKMFPSTWYV]/g, "");
    }
    return wpcSeq;
  }

function wpcFormatNumber(wpcValue, wpcDigits) {
    return Number(wpcValue).toLocaleString("fr-FR", {
      minimumFractionDigits: wpcDigits,
      maximumFractionDigits: wpcDigits
    });
  }

function wpcRenderChart(wpcCounts) {
    var wpcCtx = document.getElementById("wpc-chart").getContext("2d");
    var wpcLabels = [];
    var wpcData = [];
    var wpcColors = [
      "#2563eb", "#0ea5e9", "#14b8a6", "#22c55e", "#84cc16",
      "#f59e0b", "#f97316", "#ef4444", "#ec4899", "#8b5cf6",
      "#6366f1", "#06b6d4", "#10b981", "#65a30d", "#eab308",
      "#fb7185", "#a855f7", "#3b82f6", "#0891b2", "#16a34a"
    ];

for (var i = 0; i < wpcAminoOrder.length; i++) {
      var wpcAa = wpcAminoOrder[i];
      wpcLabels.push(wpcAa + " (" + wpcAminoNames[wpcAa] + ")");
      wpcData.push(wpcCounts[wpcAa] || 0);
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if (wpcChartInstance) {
      wpcChartInstance.destroy();
    }

wpcChartInstance = new Chart(wpcCtx, {
      type: "bar",
      data: {
        labels: wpcLabels,
        datasets: [{
          label: "Nombre de résidus",
          data: wpcData,
          backgroundColor: wpcColors,
          borderColor: "#0f172a",
          borderWidth: 0
        }]
      },
      options: {
        responsive: true,
        maintainAspectRatio: false,
        plugins: {
          legend: {
            display: true
          },
          tooltip: {
            callbacks: {
              label: function(context) {
                return " " + context.parsed.y + " résidu(s)";
              }
            }
          }
        },
        scales: {
          y: {
            beginAtZero: true,
            ticks: {
              color: "#334155"
            },
            grid: {
              color: "#e2e8f0"
            }
          },
          x: {
            ticks: {
              color: "#334155",
              maxRotation: 60,
              minRotation: 45
            },
            grid: {
              display: false
            }
          }
        }
      }
    });
  }

function wpcCalculate() {
    var wpcRawSequence = document.getElementById("wpc-protein-sequence").value || "";
    var wpcMassType = document.getElementById("wpc-mass-type").value;
    var wpcAmountMg = parseFloat(document.getElementById("wpc-amount-mg").value);
    var wpcVolumeMl = parseFloat(document.getElementById("wpc-volume-ml").value);
    var wpcCopyNumber = parseInt(document.getElementById("wpc-copy-number").value, 10);
    var wpcRemoveInvalid = document.getElementById("wpc-remove-invalid").checked;
    var wpcIncludeWater = document.getElementById("wpc-include-water").checked;
    var wpcResults = document.getElementById("wpc-results");

if (!wpcRawSequence.trim()) {
      wpcResults.innerHTML = "Veuillez saisir une séquence protéique valide.";
      return;
    }

if (!isFinite(wpcAmountMg) || wpcAmountMg < 0) {
      wpcAmountMg = 0;
    }
    if (!isFinite(wpcVolumeMl) || wpcVolumeMl <= 0) {
      wpcVolumeMl = 1;
    }
    if (!isFinite(wpcCopyNumber) || wpcCopyNumber < 1) {
      wpcCopyNumber = 1;
    }

var wpcSequence = wpcSanitizeSequence(wpcRawSequence, wpcRemoveInvalid);
    if (!wpcSequence.length) {
      wpcResults.innerHTML = "Aucun acide aminé standard reconnu après nettoyage de la séquence.";
      return;
    }

var wpcMassTable = wpcMassType === "mono" ? wpcMonoResidueMass : wpcAverageResidueMass;
    var wpcWaterMass = wpcMassType === "mono" ? 18.01056 : 18.01528;

var wpcCounts = wpcCountResidues(wpcSequence);
    var wpcMassDa = 0;
    for (var i = 0; i < wpcSequence.length; i++) {
      wpcMassDa += wpcMassTable[wpcSequence.charAt(i)] || 0;
    }

if (wpcIncludeWater) {
      wpcMassDa += wpcWaterMass;
    }

var wpcTotalComplexMassDa = wpcMassDa * wpcCopyNumber;
    var wpcMassKDa = wpcMassDa / 1000;
    var wpcTotalComplexMassKDa = wpcTotalComplexMassDa / 1000;
    var wpcAmountG = wpcAmountMg / 1000;
    var wpcMoles = wpcTotalComplexMassDa > 0 ? wpcAmountG / wpcTotalComplexMassDa : 0;
    var wpcMolarity = wpcVolumeMl > 0 ? wpcMoles / (wpcVolumeMl / 1000) : 0;
    var wpcMicroMolar = wpcMolarity * 1000000;

var wpcMostAbundant = "-";
    var wpcMaxCount = -1;
    for (var j = 0; j < wpcAminoOrder.length; j++) {
      var wpcAa = wpcAminoOrder[j];
      if (wpcCounts[wpcAa] > wpcMaxCount) {
        wpcMaxCount = wpcCounts[wpcAa];
        wpcMostAbundant = wpcAa + " (" + wpcAminoNames[wpcAa] + ")";
      }
    }

var wpcInvalidRemoved = (wpcRawSequence
      .split(/\r?\n/)
      .filter(function(line){ return line.trim().charAt(0) !== ">"; })
      .join("")
      .toUpperCase()
      .replace(/\s+/g, "")
      .match(/[^ARNDCEQGHILKMFPSTWYV]/g) || []).length;

var wpcCompositionList = [];
    for (var k = 0; k < wpcAminoOrder.length; k++) {
      var wpcResidue = wpcAminoOrder[k];
      if (wpcCounts[wpcResidue] > 0) {
        var wpcPct = (wpcCounts[wpcResidue] / wpcSequence.length) * 100;
        wpcCompositionList.push(
          wpcResidue + ": " + wpcCounts[wpcResidue] + " (" + wpcFormatNumber(wpcPct, 1) + " %)"
        );
      }
    }

wpcResults.innerHTML =
      "<strong>Résultats du calcul</strong>" +
      "<div class='wpc-result-grid'>" +
        "<div class='wpc-result-box'>" +
          "<div class='wpc-result-title'>Masse chaîne</div>" +
          "<div class='wpc-result-value'>" + wpcFormatNumber(wpcMassDa, 2) + " Da</div>" +
        "</div>" +
        "<div class='wpc-result-box'>" +
          "<div class='wpc-result-title'>Masse chaîne</div>" +
          "<div class='wpc-result-value'>" + wpcFormatNumber(wpcMassKDa, 3) + " kDa</div>" +
        "</div>" +
        "<div class='wpc-result-box'>" +
          "<div class='wpc-result-title'>Longueur</div>" +
          "<div class='wpc-result-value'>" + wpcSequence.length + " aa</div>" +
        "</div>" +
        "<div class='wpc-result-box'>" +
          "<div class='wpc-result-title'>Résidu dominant</div>" +
          "<div class='wpc-result-value'>" + wpcMostAbundant + "</div>" +
        "</div>" +
        "<div class='wpc-result-box'>" +
          "<div class='wpc-result-title'>Copies de chaîne</div>" +
          "<div class='wpc-result-value'>" + wpcCopyNumber + "</div>" +
        "</div>" +
        "<div class='wpc-result-box'>" +
          "<div class='wpc-result-title'>Masse complexe</div>" +
          "<div class='wpc-result-value'>" + wpcFormatNumber(wpcTotalComplexMassKDa, 3) + " kDa</div>" +
        "</div>" +
        "<div class='wpc-result-box'>" +
          "<div class='wpc-result-title'>Concentration</div>" +
          "<div class='wpc-result-value'>" + wpcFormatNumber(wpcMicroMolar, 2) + " µM</div>" +
        "</div>" +
        "<div class='wpc-result-box'>" +
          "<div class='wpc-result-title'>Type de masse</div>" +
          "<div class='wpc-result-value'>" + (wpcMassType === "mono" ? "Monoisotopique" : "Moyenne") + "</div>" +
        "</div>" +
      "</div>" +
      "<div class='wpc-sequence-preview'>" + wpcSequence + "</div>" +
      "<div class='wpc-note'><strong>Composition:</strong> " + wpcCompositionList.join(" | ") + "</div>" +
      "<div class='wpc-note'><strong>Nettoyage:</strong> " + wpcInvalidRemoved + " caractère(s) non standard retiré(s). " +
      (wpcIncludeWater ? "H2O terminale incluse." : "H2O terminale non incluse.") + "</div>";

wpcRenderChart(wpcCounts);
  }

function wpcReset() {
    document.getElementById("wpc-protein-sequence").value = "";
    document.getElementById("wpc-mass-type").value = "average";
    document.getElementById("wpc-amount-mg").value = "1";
    document.getElementById("wpc-volume-ml").value = "1";
    document.getElementById("wpc-copy-number").value = "1";
    document.getElementById("wpc-remove-invalid").checked = true;
    document.getElementById("wpc-include-water").checked = true;
    document.getElementById("wpc-results").innerHTML = "Entrez une séquence protéique puis cliquez sur le bouton de calcul pour afficher la masse moléculaire, la taille de la chaîne et la composition en acides aminés.";

if (wpcChartInstance) {
      wpcChartInstance.destroy();
      wpcChartInstance = null;
    }
  }

document.getElementById("wpc-calculate-btn").addEventListener("click", wpcCalculate);
  document.getElementById("wpc-reset-btn").addEventListener("click", wpcReset);

document.getElementById("wpc-protein-sequence").value = ">Albumin fragment\nMKWVTFISLLLLFSSAYSRGVFRRDTHKSEIAHRFKDLGE";
  wpcCalculate();
})();
</script>

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