Calcul masse théorique d’une protéine

Calculez instantanément la masse moléculaire théorique d’une protéine ou d’un peptide à partir de sa séquence en acides aminés. Cet outil prend en charge la masse moyenne, la masse monoisotopique, le nombre de copies et la visualisation de la composition de séquence.

Le calcul repose sur la somme des masses résiduelles des acides aminés, puis l’ajout de la masse d’une molécule d’eau pour reconstituer les extrémités N-terminale et C-terminale d’une chaîne polypeptidique complète.

Séquences FASTA acceptées Masse moyenne et monoisotopique Graphique Chart.js intégré

Séquence protéique

Entrez uniquement les lettres standard des 20 acides aminés. Les espaces, retours à la ligne et en-têtes FASTA seront ignorés.</p>
        </div>

<div class="wpc-field">
          <label for="wpc-mass-mode">Type de masse</label>
          <select id="wpc-mass-mode">
            <option value="average">Masse moyenne</option>
            <option value="monoisotopic">Masse monoisotopique</option>
          </select>
        </div>

<div class="wpc-field">
          <label for="wpc-copy-number">Nombre de chaînes identiques</label>
          <input id="wpc-copy-number" type="number" min="1" step="1" value="1">
        </div>

<div class="wpc-field">
          <label for="wpc-output-unit">Unité d’affichage</label>
          <select id="wpc-output-unit">
            <option value="Da">Daltons (Da)</option>
            <option value="kDa">Kilodaltons (kDa)</option>
          </select>
        </div>

<div class="wpc-field">
          <label for="wpc-rounding-digits">Décimales</label>
          <select id="wpc-rounding-digits">
            <option value="2">2 décimales</option>
            <option value="3">3 décimales</option>
            <option value="4">4 décimales</option>
          </select>
        </div>
      </div>

<div class="wpc-actions">
        <button id="wpc-calculate" class="wpc-button wpc-button-primary" type="button">Calculer la masse théorique</button>
        <button id="wpc-clear" class="wpc-button wpc-button-secondary" type="button">Réinitialiser</button>
      </div>

<div id="wpc-results" class="wpc-results">
        <h2>Résultats</h2>
        <p class="wpc-note">Saisissez une séquence protéique puis cliquez sur le bouton de calcul pour afficher la masse théorique, la longueur de la chaîne et la composition en acides aminés.</p>
        <div class="wpc-chart-container"><canvas id="wpc-chart"></canvas></div>
      </div>
    </div>
  </div>

<article class="wpc-seo">
    <h2>Guide expert du calcul de la masse théorique d’une protéine</h2>
    <p>Le calcul de la masse théorique d’une protéine est une étape fondamentale en biochimie, en protéomique, en biologie structurale et dans le contrôle de qualité des biomolécules recombinantes. Il permet d’estimer la masse moléculaire attendue d’une chaîne polypeptidique uniquement à partir de sa séquence primaire, c’est-à-dire l’ordre des acides aminés. Cette valeur théorique sert ensuite de référence lors de l’interprétation d’analyses expérimentales comme la spectrométrie de masse, l’électrophorèse SDS-PAGE, la chromatographie d’exclusion stérique ou encore la vérification d’une construction d’expression.</p>

<p>Dans son principe, le calcul semble simple: on additionne la masse de chaque résidu d’acide aminé présent dans la séquence. Pourtant, pour obtenir une valeur correcte, il faut prendre en compte un détail chimique essentiel: lorsque des acides aminés s’assemblent en peptide, chaque liaison peptidique s’accompagne d’une condensation avec élimination d’une molécule d’eau. C’est pourquoi les tables de calcul utilisent généralement des masses résiduelles, déjà corrigées de cette perte, puis ajoutent une molécule d’eau finale afin de reconstituer les extrémités de la protéine complète.</p>

<h3>Pourquoi ce calcul est-il si important en laboratoire ?</h3>
    <p>La masse théorique intervient dans de nombreux contextes pratiques. Si vous produisez une protéine recombinante, vous comparez souvent la masse attendue à la masse observée pour vérifier l’identité du produit. En protéomique, la masse calculée est utilisée pour confirmer qu’un peptide détecté correspond bien à une séquence donnée. En biopharmacie, elle aide à distinguer la protéine native de formes modifiées, tronquées, oxydées ou glycosylées. Même dans l’enseignement, le calcul permet de relier structure primaire et propriétés physicochimiques.</p>

<ul>
      <li>Validation de protéines recombinantes exprimées en bactéries, levures ou cellules de mammifères.</li>
      <li>Interprétation d’analyses de spectrométrie de masse de peptides et protéines intactes.</li>
      <li>Détection de variants de séquence, délétions, extensions N-terminales ou C-terminales.</li>
      <li>Évaluation de l’impact de mutations ponctuelles sur la masse moléculaire.</li>
      <li>Préparation de standards théoriques pour analyses comparatives.</li>
    </ul>

<h3>Masse moyenne ou masse monoisotopique: quelle différence ?</h3>
    <p>Deux approches de calcul sont couramment utilisées. La <strong>masse moyenne</strong> intègre l’abondance naturelle moyenne des isotopes chimiques, par exemple le carbone 12 et le carbone 13. Elle est utile pour des descriptions générales et pour certaines approches de biologie moléculaire. La <strong>masse monoisotopique</strong>, elle, utilise la masse des isotopes les plus légers et les plus abondants, comme <strong>12C</strong>, <strong>1H</strong>, <strong>14N</strong>, <strong>16O</strong> et <strong>32S</strong>. Cette seconde valeur est particulièrement importante en spectrométrie de masse haute résolution.</p>

<p>Dans le cas des petites molécules et des peptides courts, la différence entre ces deux modes de calcul est visible dès le premier coup d’oeil. Pour des protéines plus longues, l’écart absolu peut devenir significatif, même si l’écart relatif reste faible. Le choix entre moyenne et monoisotopique dépend donc du contexte analytique.</p>

<div class="wpc-table-wrap">
      <table class="wpc-table">
        <thead>
          <tr>
            <th>Paramètre</th>
            <th>Masse moyenne</th>
            <th>Masse monoisotopique</th>
            <th>Usage principal</th>
          </tr>
        </thead>
        <tbody>
          <tr>
            <td>Base de calcul</td>
            <td>Abondance isotopique naturelle moyenne</td>
            <td>Isotopes légers de référence</td>
            <td>Description générale vs haute précision</td>
          </tr>
          <tr>
            <td>Masse de l’eau ajoutée en fin de chaîne</td>
            <td>18.01528 Da</td>
            <td>18.01056 Da</td>
            <td>Complète la chaîne polypeptidique</td>
          </tr>
          <tr>
            <td>Précision utile</td>
            <td>Approches globales et pédagogiques</td>
            <td>Spectrométrie de masse HRAM</td>
            <td>Comparaison avec signaux exacts</td>
          </tr>
          <tr>
            <td>Exemple sur une protéine longue</td>
            <td>Légèrement plus élevée</td>
            <td>Légèrement plus basse</td>
            <td>Écart cumulé par grand nombre de résidus</td>
          </tr>
        </tbody>
      </table>
    </div>

<h3>Formule générale du calcul</h3>
    <p>La formule conceptuelle est la suivante:</p>
    <ol>
      <li>Nettoyer la séquence et conserver uniquement les 20 acides aminés standard.</li>
      <li>Compter le nombre d’occurrences de chaque résidu.</li>
      <li>Multiplier chaque effectif par sa masse résiduelle.</li>
      <li>Sommer l’ensemble.</li>
      <li>Ajouter la masse d’une molécule d’eau pour les extrémités terminales.</li>
      <li>Si nécessaire, multiplier par le nombre de chaînes identiques dans un assemblage.</li>
    </ol>

<p>On obtient ainsi une masse théorique dite <em>non modifiée</em>. Si votre protéine contient un peptide signal clivé, une méthionine initiatrice retirée, une glycosylation, des ponts disulfure, une phosphorylation ou une étiquette de purification, il faut ensuite corriger la valeur. L’outil ci-dessus fournit la base de calcul standard pour la chaîne primaire telle qu’elle est saisie.</p>

<h3>Pourquoi l’approximation à 110 Da par acide aminé est utile mais insuffisante</h3>
    <p>On entend souvent qu’une protéine pèse environ <strong>110 Da par résidu</strong>. Cette règle est très pratique pour une estimation rapide. Une protéine de 300 résidus sera ainsi évaluée autour de 33 kDa. Toutefois, il ne s’agit que d’une moyenne grossière. La glycine est beaucoup plus légère qu’un tryptophane, et une séquence riche en résidus aromatiques sera sensiblement plus lourde qu’une séquence dominée par des petits acides aminés. Pour une communication scientifique, une publication, un rapport de production ou une comparaison à des données de spectrométrie de masse, un calcul exact résidu par résidu est préférable.</p>

<h3>Exemples de masses de protéines connues</h3>
    <p>Le tableau ci-dessous donne quelques ordres de grandeur souvent rencontrés en biochimie. Les valeurs peuvent varier selon la source, l’espèce, la maturation ou les modifications post-traductionnelles, mais elles illustrent bien l’échelle des masses manipulées au quotidien.</p>

<div class="wpc-table-wrap">
      <table class="wpc-table">
        <thead>
          <tr>
            <th>Protéine</th>
            <th>Longueur approximative</th>
            <th>Masse moléculaire courante</th>
            <th>Commentaire analytique</th>
          </tr>
        </thead>
        <tbody>
          <tr>
            <td>Insuline humaine</td>
            <td>51 aa</td>
            <td>Environ 5.8 kDa</td>
            <td>Petite hormone peptidique, souvent utilisée comme référence simple.</td>
          </tr>
          <tr>
            <td>Myoglobine</td>
            <td>153 aa</td>
            <td>Environ 16.9 kDa</td>
            <td>Protéine globulaire classique en biochimie structurale.</td>
          </tr>
          <tr>
            <td>Albumine sérique bovine (BSA)</td>
            <td>583 aa</td>
            <td>Environ 66.4 kDa</td>
            <td>Standard très fréquent en SDS-PAGE et dosage protéique.</td>
          </tr>
          <tr>
            <td>GFP</td>
            <td>238 aa</td>
            <td>Environ 26.9 kDa</td>
            <td>Reporter fluorescent largement utilisé en biologie cellulaire.</td>
          </tr>
        </tbody>
      </table>
    </div>

<h3>Facteurs qui modifient la masse réelle observée</h3>
    <p>En pratique, la masse expérimentale mesurée n’est pas toujours identique à la masse théorique calculée à partir de la séquence brute. Plusieurs causes fréquentes expliquent ces écarts:</p>
    <ul>
      <li><strong>Clivage du peptide signal</strong>: la protéine mature n’inclut plus la séquence d’adressage.</li>
      <li><strong>Retrait de la méthionine initiale</strong>: fréquent chez les protéines exprimées en bactérie.</li>
      <li><strong>Ponts disulfure</strong>: ils n’ajoutent pas de gros groupe, mais modifient l’état chimique global et sont importants pour l’interprétation.</li>
      <li><strong>Phosphorylation</strong>: chaque phosphate ajoute environ 79.97 Da.</li>
      <li><strong>Glycosylation</strong>: peut entraîner des écarts massifs, parfois de plusieurs kilodaltons.</li>
      <li><strong>Oxydation de la méthionine</strong>: ajoute environ 15.99 Da.</li>
      <li><strong>Tags de purification</strong>: His-tag, FLAG, GST, MBP ou fusion enzymatique changent fortement la masse finale.</li>
    </ul>

<h3>Comment interpréter correctement les résultats du calculateur</h3>
    <p>Après calcul, vous obtenez plusieurs informations utiles. La <strong>longueur</strong> correspond au nombre de résidus valides détectés. La <strong>masse totale</strong> représente la masse théorique de la chaîne ou de l’ensemble des copies si vous avez indiqué un oligomère simple de sous-unités identiques. La <strong>masse moyenne par résidu</strong> donne un aperçu de la composition globale de la séquence. Enfin, le <strong>graphique de composition</strong> aide à voir immédiatement si la protéine est enrichie en glycine, leucine, lysine, sérine ou résidus aromatiques.</p>

<p>Cette visualisation est plus utile qu’il n’y paraît. Une séquence riche en leucine, isoleucine et valine suggère souvent une forte composante hydrophobe, alors qu’une abondance en lysine et arginine peut évoquer des régions basiques, éventuellement impliquées dans la liaison aux acides nucléiques. De même, une proportion notable de sérine, thréonine et tyrosine attire l’attention sur un potentiel de phosphorylation.</p>

<h3>Bonnes pratiques pour un calcul fiable</h3>
    <ol>
      <li>Utiliser la séquence mature si vous comparez à une protéine purifiée après maturation.</li>
      <li>Vérifier la présence d’un peptide signal ou d’une pro-séquence.</li>
      <li>Choisir la masse monoisotopique pour comparer à des spectres de haute résolution.</li>
      <li>Ne pas oublier les tags, linkers et mutations introduits lors du clonage.</li>
      <li>Tenir compte des modifications post-traductionnelles si l’échantillon est eucaryote.</li>
      <li>Comparer la masse calculée à plusieurs techniques quand c’est possible.</li>
    </ol>

<h3>Sources de référence utiles</h3>
    <p>Pour approfondir la biochimie des protéines, consulter les bases de données et ressources institutionnelles est une excellente habitude. Vous pouvez notamment explorer les ressources du <a href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/protein/" target="_blank" rel="noopener noreferrer">NCBI Protein</a>, les définitions biologiques de l’<a href="https://www.genome.gov/genetics-glossary/Amino-Acid" target="_blank" rel="noopener noreferrer">NHGRI sur les acides aminés</a>, ainsi que les chapitres biomoléculaires du <a href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/books/" target="_blank" rel="noopener noreferrer">NCBI Bookshelf</a>. Ces sites gouvernementaux fournissent un cadre fiable pour relier séquence, structure et fonction.</p>

<h3>Limites du calcul théorique</h3>
    <p>Un calcul de masse à partir de la seule séquence ne remplace pas une caractérisation expérimentale complète. Il ne dit rien à lui seul de la conformation 3D, des agrégats, de la charge nette à un pH donné, des isoformes générées par épissage alternatif ou de l’hétérogénéité post-traductionnelle. En revanche, il constitue le point de départ indispensable de toute analyse sérieuse. Sans masse théorique de référence, il devient difficile de juger si une masse observée est cohérente ou anormale.</p>

<p>En résumé, le calcul de la masse théorique d’une protéine est un outil simple dans sa logique, mais extrêmement puissant dans ses applications. Lorsqu’il est correctement réalisé, il permet de gagner du temps, d’éviter des erreurs d’interprétation et d’appuyer des décisions expérimentales importantes. Que vous soyez étudiant, enseignant, biologiste moléculaire, biochimiste ou analyste en protéomique, disposer d’un calculateur clair, précis et interactif est un véritable avantage opérationnel.</p>

<div class="wpc-disclaimer">
      <strong>Note pratique :</strong> la valeur obtenue ici correspond à une masse théorique calculée à partir des 20 acides aminés standards sans modifications post-traductionnelles explicites. Pour des analyses avancées, il faut intégrer les clivages, oxydations, phosphorylations, glycosylations et autres modifications connues de votre échantillon.
    </div>
  </article>
</section>

const wpcMonoisotopicMasses = {
    A: 71.03711, R: 156.10111, N: 114.04293, D: 115.02694, C: 103.00919,
    E: 129.04259, Q: 128.05858, G: 57.02146, H: 137.05891, I: 113.08406,
    L: 113.08406, K: 128.09496, M: 131.04049, F: 147.06841, P: 97.05276,
    S: 87.03203, T: 101.04768, W: 186.07931, Y: 163.06333, V: 99.06841
  };

const wpcWaterMass = {
    average: 18.01528,
    monoisotopic: 18.01056
  };

const wpcColors = [
    "#2563eb", "#1d4ed8", "#0ea5e9", "#06b6d4", "#10b981",
    "#22c55e", "#84cc16", "#eab308", "#f59e0b", "#f97316",
    "#ef4444", "#ec4899", "#d946ef", "#8b5cf6", "#6366f1",
    "#14b8a6", "#64748b", "#475569", "#7c3aed", "#0f766e"
  ];

const wpcSequenceInput = document.getElementById("wpc-protein-sequence");
  const wpcMassModeInput = document.getElementById("wpc-mass-mode");
  const wpcCopyInput = document.getElementById("wpc-copy-number");
  const wpcUnitInput = document.getElementById("wpc-output-unit");
  const wpcDigitsInput = document.getElementById("wpc-rounding-digits");
  const wpcCalculateButton = document.getElementById("wpc-calculate");
  const wpcClearButton = document.getElementById("wpc-clear");
  const wpcResults = document.getElementById("wpc-results");
  const wpcChartCanvas = document.getElementById("wpc-chart");

let wpcChartInstance = null;

function wpcSanitizeSequence(wpcRaw) {
    return wpcRaw
      .replace(/^>.*$/gm, "")
      .replace(/[^A-Za-z]/g, "")
      .toUpperCase();
  }

function wpcFormatNumber(wpcValue, wpcDigits) {
    return new Intl.NumberFormat("fr-FR", {
      minimumFractionDigits: Number(wpcDigits),
      maximumFractionDigits: Number(wpcDigits)
    }).format(wpcValue);
  }

function wpcBuildComposition(wpcSequence) {
    const wpcCounts = {
      A: 0, R: 0, N: 0, D: 0, C: 0, E: 0, Q: 0, G: 0, H: 0, I: 0,
      L: 0, K: 0, M: 0, F: 0, P: 0, S: 0, T: 0, W: 0, Y: 0, V: 0
    };

let wpcInvalid = [];

for (let i = 0; i < wpcSequence.length; i++) {
      const wpcChar = wpcSequence[i];
      if (Object.prototype.hasOwnProperty.call(wpcCounts, wpcChar)) {
        wpcCounts[wpcChar] += 1;
      } else {
        wpcInvalid.push(wpcChar);
      }
    }

return { wpcCounts, wpcInvalid };
  }

function wpcCalculateMass(wpcSequence, wpcMode, wpcCopies) {
    const wpcMassTable = wpcMode === "monoisotopic" ? wpcMonoisotopicMasses : wpcAverageMasses;
    const wpcComposition = wpcBuildComposition(wpcSequence);
    const wpcCounts = wpcComposition.wpcCounts;

let wpcMass = 0;
    let wpcLength = 0;

Object.keys(wpcCounts).forEach(function (wpcResidue) {
      const wpcCount = wpcCounts[wpcResidue];
      if (wpcCount > 0) {
        wpcMass += wpcCount * wpcMassTable[wpcResidue];
        wpcLength += wpcCount;
      }
    });

if (wpcLength > 0) {
      wpcMass += wpcWaterMass[wpcMode];
    }

const wpcTotalMass = wpcMass * wpcCopies;
    const wpcMeanResidueMass = wpcLength > 0 ? wpcMass / wpcLength : 0;

return {
      wpcCounts,
      wpcLength,
      wpcSingleChainMass: wpcMass,
      wpcTotalMass,
      wpcMeanResidueMass,
      wpcInvalid: wpcComposition.wpcInvalid
    };
  }

function wpcRenderChart(wpcCounts) {
    const wpcLabels = Object.keys(wpcCounts);
    const wpcData = wpcLabels.map(function (wpcResidue) {
      return wpcCounts[wpcResidue];
    });

if (wpcChartInstance) {
      wpcChartInstance.destroy();
    }

wpcChartInstance = new Chart(wpcChartCanvas, {
      type: "bar",
      data: {
        labels: wpcLabels,
        datasets: [{
          label: "Nombre de résidus",
          data: wpcData,
          backgroundColor: wpcLabels.map(function (_, wpcIndex) {
            return wpcColors[wpcIndex % wpcColors.length];
          }),
          borderColor: "#0f172a",
          borderWidth: 1,
          borderRadius: 6
        }]
      },
      options: {
        responsive: true,
        maintainAspectRatio: false,
        plugins: {
          legend: {
            display: true,
            labels: {
              color: "#0f172a",
              font: {
                weight: "700"
              }
            }
          },
          tooltip: {
            callbacks: {
              label: function (wpcContext) {
                return " " + wpcContext.parsed.y + " résidu(s)";
              }
            }
          }
        },
        scales: {
          x: {
            ticks: {
              color: "#334155",
              font: {
                weight: "700"
              }
            },
            grid: {
              display: false
            }
          },
          y: {
            beginAtZero: true,
            ticks: {
              color: "#334155",
              precision: 0
            },
            grid: {
              color: "#e2e8f0"
            }
          }
        }
      }
    });
  }

function wpcRenderResults(wpcData, wpcMode, wpcUnit, wpcDigits, wpcSequence) {
    const wpcMassUnitFactor = wpcUnit === "kDa" ? 1000 : 1;
    const wpcDisplaySingle = wpcData.wpcSingleChainMass / wpcMassUnitFactor;
    const wpcDisplayTotal = wpcData.wpcTotalMass / wpcMassUnitFactor;
    const wpcDisplayMean = wpcData.wpcMeanResidueMass;
    const wpcSortedComposition = Object.entries(wpcData.wpcCounts)
      .filter(function (wpcItem) { return wpcItem[1] > 0; })
      .sort(function (a, b) { return b[1] - a[1]; });

const wpcTopText = wpcSortedComposition.length
      ? wpcSortedComposition.slice(0, 5).map(function (wpcItem) {
          const wpcPercent = (wpcItem[1] / wpcData.wpcLength) * 100;
          return wpcItem[0] + " (" + wpcItem[1] + ", " + wpcFormatNumber(wpcPercent, 1) + " %)";
        }).join(" • ")
      : "Aucune composition disponible";

const wpcModeLabel = wpcMode === "monoisotopic" ? "Masse monoisotopique" : "Masse moyenne";

wpcResults.classList.remove("wpc-error");
    wpcResults.innerHTML =
      "<h2>Résultats du calcul</h2>" +
      "<div class='wpc-result-grid'>" +
        "<div class='wpc-stat'>" +
          "<span class='wpc-stat-label'>Longueur</span>" +
          "<span class='wpc-stat-value'>" + wpcData.wpcLength + " aa</span>" +
        "</div>" +
        "<div class='wpc-stat'>" +
          "<span class='wpc-stat-label'>Chaîne unique</span>" +
          "<span class='wpc-stat-value'>" + wpcFormatNumber(wpcDisplaySingle, wpcDigits) + " " + wpcUnit + "</span>" +
        "</div>" +
        "<div class='wpc-stat'>" +
          "<span class='wpc-stat-label'>Masse totale</span>" +
          "<span class='wpc-stat-value'>" + wpcFormatNumber(wpcDisplayTotal, wpcDigits) + " " + wpcUnit + "</span>" +
        "</div>" +
        "<div class='wpc-stat'>" +
          "<span class='wpc-stat-label'>Moyenne par résidu</span>" +
          "<span class='wpc-stat-value'>" + wpcFormatNumber(wpcDisplayMean, wpcDigits) + " Da</span>" +
        "</div>" +
      "</div>" +
      "<p class='wpc-note'><strong>Mode de calcul :</strong> " + wpcModeLabel + ". <strong>Séquence analysée :</strong> " + wpcSequence + "</p>" +
      "<p class='wpc-note'><strong>Composition dominante :</strong> " + wpcTopText + "</p>" +
      "<p class='wpc-note'>La masse affichée correspond à la somme des masses résiduelles des acides aminés plus une molécule d'eau pour reconstituer les extrémités de la chaîne polypeptidique.</p>" +
      "<div class='wpc-chart-container'><canvas id='wpc-chart'></canvas></div>";

const wpcNewCanvas = document.getElementById("wpc-chart");
    wpcRenderChart(wpcData.wpcCounts, wpcNewCanvas);
  }

wpcCalculateButton.addEventListener("click", function () {
    const wpcRawSequence = wpcSequenceInput.value || "";
    const wpcCleanSequence = wpcSanitizeSequence(wpcRawSequence);
    const wpcMode = wpcMassModeInput.value;
    const wpcCopies = Math.max(1, parseInt(wpcCopyInput.value, 10) || 1);
    const wpcUnit = wpcUnitInput.value;
    const wpcDigits = parseInt(wpcDigitsInput.value, 10) || 2;

if (!wpcCleanSequence) {
      wpcShowError("Veuillez entrer une séquence protéique valide contenant au moins un acide aminé standard.");
      return;
    }

const wpcInvalidResidues = wpcCleanSequence.replace(/[ARNDCEQGHILKMFPSTWYV]/g, "");
    if (wpcInvalidResidues.length > 0) {
      wpcShowError("La séquence contient des caractères non pris en charge: " + Array.from(new Set(wpcInvalidResidues)).join(", ") + ". Utilisez uniquement les 20 acides aminés standards.");
      return;
    }

const wpcResult = wpcCalculateMass(wpcCleanSequence, wpcMode, wpcCopies);
    wpcRenderResults(wpcResult, wpcMode, wpcUnit, wpcDigits, wpcCleanSequence);
  });

wpcClearButton.addEventListener("click", function () {
    wpcSequenceInput.value = "";
    wpcMassModeInput.value = "average";
    wpcCopyInput.value = "1";
    wpcUnitInput.value = "Da";
    wpcDigitsInput.value = "2";
    if (wpcChartInstance) {
      wpcChartInstance.destroy();
      wpcChartInstance = null;
    }
    wpcResults.classList.remove("wpc-error");
    wpcResults.innerHTML =
      "<h2>Résultats</h2>" +
      "<p class='wpc-note'>Saisissez une séquence protéique puis cliquez sur le bouton de calcul pour afficher la masse théorique, la longueur de la chaîne et la composition en acides aminés.</p>" +
      "<div class='wpc-chart-container'><canvas id='wpc-chart'></canvas></div>";
    const wpcResetCanvas = document.getElementById("wpc-chart");
    wpcChartInstance = new Chart(wpcResetCanvas, {
      type: "bar",
      data: {
        labels: ["A", "R", "N", "D", "C"],
        datasets: [{
          label: "Aperçu",
          data: [0, 0, 0, 0, 0],
          backgroundColor: ["#2563eb", "#1d4ed8", "#0ea5e9", "#06b6d4", "#10b981"],
          borderColor: "#0f172a",
          borderWidth: 1,
          borderRadius: 6
        }]
      },
      options: {
        responsive: true,
        maintainAspectRatio: false
      }
    });
  });

wpcClearButton.click();
})();
</script>

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